Des biologistes moléculaires de la Case Western Reserve University (USA) ont synthétisé le premier prion artificiel humain. Cela aidera à développer des thérapies pour les maladies à prions, car les modèles animaux ne conviennent pas pour évaluer l'efficacité de la thérapie. Pour le moment, de telles maladies qui affectent et détruisent le cerveau sont incurables. Cela a été annoncé dans un communiqué de presse sur MedicalXpress.
Les prions sont une classe particulière d'agents infectieux, qui sont des protéines avec une structure anormale. Ils sont capables de catalyser la conversion des protéines membranaires normales PrP en les mêmes prions. En conséquence, une réaction en chaîne commence, au cours de laquelle un grand nombre de molécules anormales se forment. Ces derniers se lient les uns aux autres, formant des amyloïdes - des agrégats de protéines en croissance qui s'accumulent dans les tissus et causent des lésions tissulaires. Avec la maladie de Creutzfeldt-Jakob (encéphalie spongiforme), le cortex des hémisphères cérébraux et d'autres parties du cerveau est détruit, ce qui entraîne inévitablement la mort du patient.
Les scientifiques ont déjà appris à synthétiser des prions qui infectent les rongeurs, mais des expériences sur des animaux humanisés (avec des gènes humains implantés) ont montré que ces protéines ne sont pas capables d'infecter les humains. Au cours de ces nouveaux travaux, les chercheurs ont réussi à créer un prion pathogène pour l'homme à partir de la protéine PrP génétiquement modifiée, dont l'ADN a été introduit dans la bactérie Escherichia coli. Les biologistes ont également découvert que la protéine ganglioside GM1, impliquée dans la régénération des tissus nerveux, favorise la prolifération des prions et la transmission de maladies d'un malade à une personne en bonne santé.
De plus, il s'est avéré que le taux de réplication du prion, d'infectivité et de vulnérabilité de certaines structures cérébrales n'est pas déterminé par la présence de protéines mal repliées en tant que telles, mais par des modifications de la structure de la molécule, en particulier du domaine C-terminal - un fragment situé à l'une des extrémités de la jonction.
