Des scientifiques de l'Université de Cambridge ont reçu de nouvelles preuves en faveur de l'hypothèse du monde de l'ARN. Il s'est avéré que les petites chaînes d'acides aminés, lorsqu'elles sont combinées avec de l'ARN, améliorent leurs propriétés catalytiques, leur permettant de devenir moins dépendantes des ions toxiques. Et c'est une condition nécessaire à la formation des premières cellules. "Lenta.ru" parle des travaux publiés dans la revue Nature.
Selon l'hypothèse du monde de l'ARN, la vie est née d'un système biologique simple dans lequel il n'y avait pas de molécules d'ADN et de protéines. Il s'agissait de complexes d'ARN capables non seulement de stocker des informations génétiques, mais également de catalyser des réactions chimiques (dans ce cas, ils étaient appelés ribozymes). En d'autres termes, ils combinaient les fonctions de l'ADN et des enzymes. Ensuite, la combinaison de l'ARN avec des peptides et de l'acide désoxyribonucléique a conduit à l'émergence d'organismes unicellulaires. Cependant, la question se pose: quel a été l'avantage de l'interaction entre le monde de l'ARN et les protéines?
On pense que les ribozymes, appelées ARN polymérases, constituent l'essentiel du monde de l'ARN. C'étaient des réplicateurs - des objets capables d'auto-réplication. Les ressources pour cela étaient des nucléotides dans le bouillon primaire. Au début, les ribozymes avaient du mal à se copier car leurs capacités catalytiques n'étaient pas développées. Ils ont commis des erreurs, qui ont abouti à des ribozymes avec des mutations. Ces changements pourraient priver l'ARN polymérase de la capacité de catalyser; cependant, dans certains cas, cette qualité, au contraire, s'est améliorée. Au fil du temps, les ribozymes se sont reproduits plus rapidement et avec plus de précision, sont devenus plus nombreux et ont remporté le concours des ressources.
Ainsi, les ribozymes étaient les génomes primaires, car ils stockaient des informations génétiques sur leur propre séquence. Plus tard, ils ont été encapsulés dans des particules formées par des membranes lipidiques, ce qui a conduit à la formation de la première protocellule. Les scientifiques sont capables de synthétiser des analogues du ribozyme ARN polymérase, qui catalysent la synthèse d'autres ribozymes, ou même de copier de courtes séquences de ribonucléotides. Cependant, il n'est toujours pas possible d'obtenir un ribozyme-réplicateur.
Ribosome Thermus thermophilus
Image: Domaine public / Wikimedia
Il y a aussi un autre problème. Les ribozymes synthétisés en laboratoire ne sont actifs qu'à des concentrations très élevées d'ions magnésium, qui détruisent les membranes lipidiques. Cela signifie qu'il existe une incompatibilité fondamentale entre les ARN polymérases ribonucléiques et les processus de formation de protocoles.
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La situation est sauvée par le fait que les molécules d'ARN n'ont pas été isolées de nombreux autres composés chimiques, tels que les peptides. Les ribozymes pourraient coopérer avec des séquences d'acides aminés, ce qui affectait leur fonction. Ceci est également étayé par le fait que l'activité des ribozymes tels que les spliceosomes (coupant les introns de l'ARN messager en cours de maturation), les ribosomes (participant à la synthèse des protéines) et la ribonucléase P (catalysant la dégradation de l'ARN) dépend des protéines apparentées. La recherche a montré que certaines protéines qui se lient aux ribozymes provoquent des changements dans leur structure et leur fonction secondaires. Ainsi, dans le cas des ribonucléases P, les protéines peuvent réduire la concentration en ions magnésium nécessaires à leur activité. Dans cet esprit, les scientifiques ont décidé de découvrir si les peptides pouvaient affecter la fonction des ribozymes d'ARN polymérase de la même manière, réduisant leur dépendance au magnésium.
Pour répondre à cette question, il est nécessaire de ne choisir aucune protéine, mais seulement celles qui interagissaient autrefois avec les ribozymes du monde de l'ARN. Les scientifiques se sont tournés vers la structure des ribosomes, qui sont une sorte de relique moléculaire. Les résultats de la recherche indiquent que les ribosomes sous leur forme moderne étaient déjà présents dans LUCA, l'ancêtre commun de toutes les formes de vie modernes.
La structure des sous-unités ribosomiques de Thermus thermophilus
Image: Philipp Holliger / Cambridge
Dans la structure du ribosome, formé de protéines, d'acides ribonucléiques et d'ions, son évolution est enregistrée. Ainsi, la base de la grande sous-unité ribosomale est enrichie en ions magnésium. Peu à peu, il a été envahi par des modules supplémentaires dans lesquels les ions ont été remplacés par des peptides. Selon les scientifiques, la relation entre les ribozymes et les chaînes d'acides aminés reflète l'histoire évolutive du monde de l'ARN et sa transition vers le monde de l'ARN-peptide. C'est pourquoi l'effet des peptides des ribosomes, considérés comme les séquences protéiques les plus anciennes sur Terre, a été analysé.
Les chercheurs ont identifié plusieurs peptides des deux sous-unités ribosomiques de la bactérie Thermus thermophilus, qui ont amélioré l'activité du ribozyme ARN polymérase Z, qui réplique les molécules d'ARN.
Image de microscopie à fluorescence des vésicules membranaires
Image: Laboratoire de biologie moléculaire du MRC / Cambridge / Royaume-Uni
Cependant, l'effet le plus significatif était le décapeptide homopolymère de lysine (K10), une séquence d'acides aminés de dix molécules de lysine. Il a soutenu les fonctions de ribozyme à de faibles concentrations d'ions magnésium, formant un complexe peptide-ribozyme. Les scientifiques ont suggéré que cela est dû à la stabilisation des intermédiaires dans le cycle catalytique.
Pour tester si ce peptide pouvait favoriser l'activité des ribozymes dans le compartiment membranaire, les chercheurs ont mené une expérience. Des vésicules stables ont été obtenues, constituées de phospholipides et de diacylglycérols, à l'intérieur desquelles l'ARN a été encapsulé. A une concentration d'ions magnésium de 10 millimoles (sans danger pour la membrane) et en présence de K10, une synthèse d'ARN catalysée par ribozyme a été observée. En l'absence de magnésium, cependant, la synthèse n'a pas eu lieu.
Ceci indique que les peptides ont effectivement permis aux ribozymes d'exercer une activité catalytique à de faibles concentrations d'ions toxiques. En conséquence, la dépendance des ARN polymérases aux molécules inorganiques a diminué, ce qui a facilité leur évolution et, finalement, l'évolution des cellules.
Alexandre Enikeev
